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酵素の分類とその働き

生物が何でできていてなぜ動くのか?

その理由の一つは酵素があるからでしょう。

人間は約70%ほどが水分でできているとよく言いますよね?でも水だけではそれはただの水で生き物ではありません。それ以外の成分は骨?脂肪?重要なのはタンパク質です。なぜなら生物の特徴の一つであるDNA、遺伝子にかかれているのはタンパク質の作り方だからです。そしてそのタンパク質が消化したり、エネルギーを作り出したり、臓器を形作ったりしているのです。そのような働きの中心にいるのがタンパク質でできた酵素です。

酵素

一番最初に見つかった酵素は、1833年フランスのPayenとPersozによって麦芽から見つかったジアスターゼです。(デンプンを糖に変換する酵素)

それ以降の研究で1940年代にNorthropによってペプシンなどの単離精製が成功し、酵素がタンパク質であるということがみとめられるようになりました。

酵素の活性中心

酵素はある分子(基質:substrate)を別の分子に変換する反応を助けます。そして基質特異性といって、酵素が対象としてる分子のみが結合するようになっています。

酵素の活性中心(active site)とは「酵素反応がまさに行われる部分」です。その活性中心に反応する分子が結合します。

酵素活性中心で基質に対して相互作用するのは主に極性アミノ酸側鎖です。

表中では極性アミノ酸の官能基のpKaが低い順(酸性度が大きい順)で並べたものです。電荷とは、生体内中性条件で、側鎖官能基の脱プロトン、プロトン付加によって、電荷を帯びるているかどうかを示しています。セリンのアルコール性ヒドロキシ基は中性に近いため省いています。

例えばアスパラギン酸は中性条件ではカルボン酸の水素が外れやすく、負電荷を帯びていると想定します。この側鎖の近くに第四級アンモニウムカチオンが近づいてきたら、カルボキシラートアニオンとイオン結合をするだろうということです。このように各アミノ酸側鎖の種類によって相互作用の仕方は変化します。

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